根据发表在《生物化学杂志》上的一项西北医学研究，一种以前未知的涉及潦草蛋白的机制有助于维持细胞的极性。
该研究的资深作者、皮肤病学教授、细胞与发育生物学教授Sergey Troyanovsky博士表示，这种新机制揭示了保持细胞指向正确方向的复杂系统网络。
Troyanovsky说:“这是细胞的结构，就像单个建筑如何聚集在一起形成整个城市一样。”
细胞极性决定了所有细胞的方向，提供了一种类似基质的结构，构成了身体中的所有组织。根据特罗扬诺夫斯基的说法，顶极性和基极性决定了“上”和“下”。
这种极性是由某些蛋白质维持的，这些蛋白质位于顶端或基底/外侧(底部)细胞膜上，相互之间或细胞-细胞连接处发出信号。然而，这些蛋白质究竟是如何调节和相互沟通的尚不清楚。
在目前的研究中，研究人员检测了Scribble蛋白，这是一种众所周知的参与侧质膜发育的蛋白。特罗扬诺夫斯基说，大约三分之一的这种蛋白质足以维持细胞的正确极性，但这种活性的机制尚不清楚。
为了寻找这种机制，科学家们测量了细胞膜上蛋白质相互作用物的宽度，这些相互作用物存在于功能性Scribble和无法保持极性的突变体中。根据这项研究，这两种蛋白质之间相互作用物的差异只有五个蛋白质相互作用物。其中一种蛋白质是众所周知的蛋白磷酸酶1 (PP1)。
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表达Scribble功能性和非功能性突变体的细胞横切面。注意，功能性突变体仅位于细胞的基底外侧膜，而非功能性突变体则定位于整个膜。
在Scribble中，这五种蛋白质使用相同的结合界面——相同的氨基酸——所以Scribble不能同时与所有的相互作用物相互作用。
“它只会选择一个，”特罗扬诺夫斯基说。
这些交互的互斥性有助于Scribble像开关一样发挥作用，特别是对于PP1版本。作为激活蛋白质的重要酶，与Scribble结合的PP1维持在非活性状态。然而，当其他四种蛋白质(也都是已知的调节极性的蛋白质)中的任何一种与Scribble结合时，活性PP1被释放到细胞膜上的特定位置，以实现特定目标的去磷酸化。
磷酸化是蛋白质功能的重要调节器，所以Troyanovsky和他的合作者现在正在研究释放的PP1的下游影响，他说，寻找它在细胞极性中的重要性。
细胞与发育生物学副教授、西北大学Robert H. Lurie综合癌症中心成员Brian Mitchell博士是这项研究的合著者。
这项工作得到了美国国立卫生研究院的资助(AR44016, AR057992和GM0113922)。
