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在2019年的一次科学会议上，一次偶然的相遇让密歇根州立大学的研究人员发现了第一个高分辨率的实验确定的蛋白质结构，这有助于它们在辐射、热量甚至太空真空等恶劣条件下生存。
2019年，自然科学学院詹姆斯·k·比尔曼（James K. Billman）捐赠助理教授本·奥兰多（Ben Orlando）发表了一篇研究演讲，为数十年来的合作突破奠定了基础。那天的演讲厅里有名誉教授李·克罗斯（Lee Kroos），他在密歇根州立大学从事了30多年的创业工作，最近刚刚退休。
克罗斯长期以来一直与斯巴达的同事们合作，以捕捉一种名为SpoIVFB（发音为“spo-four- effe -bee”）的蛋白质中难以捉摸的结构。SpoIVFB属于一个特殊的酶家族。这些酶帮助调节所有生命领域的关键细胞功能。
SpoIVFB在产孢过程中起着关键作用，这一过程使细菌能够承受极端环境。
多年来，试图捕捉SpoIVFB的结构证明具有挑战性，Kroos有兴趣了解奥兰多在低温电子显微镜（cryo-EM）尖端领域的专业知识。
奥兰多说：“Cryo-EM让我们能够窥视到一个我们根本无法通过任何其他镜头看到的世界。”
现在，在《自然通讯》上发表的一篇论文中，奥兰多和克罗斯的研究小组报告了第一个高分辨率实验确定的SpoIVFB结构。
具体来说，研究人员已经揭示了SpoIVFB与它相互作用的特定分子结合，促进了有用生化产物的产生。
这项研究为从细菌到人类的生物体中发现的细胞调节机制提供了深入的见解，对微生物学、结构生物学、酶学和人类疾病具有令人兴奋的意义。
这一突破也证明了密歇根州立大学正在进行的1500万美元的先进低温电镜基础设施扩建，使斯帕坦的研究人员能够继续推动实验可行性的界限。
“在过去的几年里，这项技术已经改变了膜蛋白结构生物学，”奥兰多说，他被密歇根州立大学招募为其全球影响倡议的一部分，这是一项全校范围的事业，旨在解决能源、健康、教育和环境方面的重大挑战。
这些发现为结构生物学以及与神经退行性疾病、癌症和代谢紊乱的联系提供了重要的知识。
通过从不同角度拍摄数千张甚至数百万张样本的图像，研究人员可以为正在成像的样本创建非常详细的3D地图。
“这项技术帮助我们越过了那座山，随着技术的进步，我们将越来越深入地探索生物学的新领域，”奥兰多说，他期待着密歇根州立大学冷冻电镜设备的扩建对从材料科学到微生物学和生物化学等一系列学科的研究人员来说意味着什么。
作者：康纳·耶克
